Amminoacidi
Gli amminoacidi sono molecole anfiprotiche: un generico amminoacido presenta la struttura:
Il carbonio centrale è ibridato ${sp^3}$. La catena indicata come ${R}$ è la regione variabile dell'amminoacido, che differenzia i diversi amminoacidi. Nella glicina, ad esempio, è costituito da un atomo di idrogeno. In natura esistono oltre 500 amminoacidi diversi, dei quali solo 20 sono coinvolti nella formazione di proteine; altri amminoacidi hanno comunque ruolo metabolico, o possono portare alla formazione di coenzimi, pur non avendo ruolo strutturale nell'organismo.
I suoi quattro legami fanno sì che il carbonio dell'amminoacido risulti uno stereocentro: esistono pertanto due enantiomeri di ciascun amminoacido. Per convenzione, per rappresentare un amminoacido, si segue la modalità descritta da Fisher: si pone l'atomo di carbonio al centro, il gruppo carbossilico in alto, la regione variabile in basso, e varia nelle due forme la posizione del gruppo ammidico: se è a sinistra si indica come “L”, se è a destra si indica come “D”. Questa convenzione non ha alcun collegamento con la distinzione destrogiro/levogiro che va invece misurata con il polarimetro, misurando la rotazione del piano della luce polarizzata.
A seconda delle proprietà chimiche del gruppo ${R}$, cambiano quelle dell'amminoacido. È stata fatta una classificazione in base alle proprietà chimiche della catena R e pertanto dell'amminoacido stesso:
- amminoacidi apolari (non polari) — es. lanina
- amminoacidi polari con carattere neutro
- amminoacidi polari con carattere acido (presentano due gruppi carbossilici nella regione R, e sono dunque acidi dicarbossilici)
- amminoacidi polari con carattere basico
- amminoacidi con l'azoto (solo due: cisteina e glutammina): essi predispongono la formazione di ponti disolfuro $\ce{S-S}$, che stabilizza la struttura delle proteine
Ciascun amminoacido può trovarsi come zwitterione, ossia ione dipolare (con una carica positiva e una negativa), con carica globale nulla. A partire dalla struttura ionica dipolare, a seconda delle condizioni di pH in cui è posto può diventare un catione o anione. Diventa ione positivo se il gruppo carbossilico diventa indissociato ($\ce{-COOH}$), acquistando un protone. Ciò avviene se l'amminoacido nella sua forma ionica dipolare è posto in un ambiente con eccesso di ioni $\ce{H+}$, ossia in un acido (pH < 7), e si comporta come una base secondo Brønsted-Lowry. La tendenza dell'amminoacido a diventare catione aumenta al diminuire del pH. Il gruppo amminico protonato si comporta come acido in ambiente basico e cede il suo protone, tornando alla sua forma neutra $\ce{NH2}$.
Quando il pH è grossomodo intermedio, l'amminoacido è in una condizione di ione dipolare, con entrambi i gruppi funzionali nella loro forma ionizzata: il gruppo amminico $\ce{NH3+}$ come ammina protonata (acido), e il gruppo funzionale carbossilico in stato di residuo acido (basico). Visto che il passaggio da zwitterione ad amminoacido è reversibile, l'amminoacido si comporta come tampone perché con il passaggio da un pH neutro a uno acido l'amminoacido si comporta come base acquistando protoni e compensa l'eccesso di ioni $\ce{H+}$.
Ponendo ciascun amminoacido in corrispondenza di ciascun valore di pH in un campo elettrico, se il valore del substrato di pH in cui è immerso l'amminoacido corrisponde a quello dello zwitterione, la carica elettrica è nulla e quindi questo non migra. In forma di anione o catione, esso si vedrà migrare verso il polo positivo o quello negativo.
Il punto isoelettrico è quello in corrispondenza del quale l'amminoacido si comporta come zwitterione; esso è «intermedio» ma non è esattamente 7. La tendenza a ionizzarsi in ambiente acquoso è infatti influenzata dalle caratteristiche della catena laterale: se su questa ha come gruppo R un altro gruppo $\ce{COOH}$, essa presenta un punto isoelettrico inferiore (più acido) come nel caso dell'acido aspartico, e viceversa se la catena è basica (come per la lisina) il valore pI del punto isoelettrico è superiore. Alcuni amminoacidi hanno un punto isoelettrico che si discosta significativamente dal pH neutro in base alle caratteristiche della loro catena laterale, come l'arginina (pI = 10.76) e l'acido aspartico (pI = 2.77).