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| ====== Enzimi ====== | ====== Enzimi ====== |
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| | {{ :scienze:enzima_energia.png?400|}} |
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| Gli **enzimi** sono catalizzatori biologici. Essi agiscono abbassando l'energia di attivazione ma restando inalterati al termine della reazione. Da un punto di vista biochimico, mentre i catalizzatori inorganici sono aspecifici, gli enzimi sono caratterizzati da un'elevata specificità: la loro modalità di azione è strettamente connessa alla loro conformazione, e ogni enzima ha una conformazione adatta a catalizzare la reazione di specifici reagenti e non altri. Quasi tutti gli enzimi sono proteici, e quando si parla genericamente di <<enzimi>> si intende quelli proteici. | Gli **enzimi** sono catalizzatori biologici. Essi agiscono abbassando l'energia di attivazione ma restando inalterati al termine della reazione. Da un punto di vista biochimico, mentre i catalizzatori inorganici sono aspecifici, gli enzimi sono caratterizzati da un'elevata specificità: la loro modalità di azione è strettamente connessa alla loro conformazione, e ogni enzima ha una conformazione adatta a catalizzare la reazione di specifici reagenti e non altri. Quasi tutti gli enzimi sono proteici, e quando si parla genericamente di <<enzimi>> si intende quelli proteici. |
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| Essi hanno una struttura molecolare globulare con un sito attivo: ripiegamento adatto ad accogliere molecole "substrato" (reagenti di reazione chimica). | Essi hanno una struttura molecolare globulare con un sito attivo: ripiegamento adatto ad accogliere molecole "substrato" (reagenti di reazione chimica). |
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| | ===== Principio Operativo ===== |
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| Secondo il modello di Fisher chiave-serratura, ogni enzima (proteina) ha un sito, in cui collocato il substrato avviene la reazione e si formano i prodotti. Il prodotto, in seguito alla reazione, non è più affine all'enzima e pertanto si stacca, lasciando immutato l'enzima. | Secondo il modello di Fisher chiave-serratura, ogni enzima (proteina) ha un sito, in cui collocato il substrato avviene la reazione e si formano i prodotti. Il prodotto, in seguito alla reazione, non è più affine all'enzima e pertanto si stacca, lasciando immutato l'enzima. |
| Il modello di Fisher è superato, ed è stato esteso con il modello dell'adattamento indotto: la complementarietà è indotta dall'interazione enzima-substrato, nel momento in cui essa avviene. | Il modello di Fisher è superato, ed è stato esteso con il modello dell'adattamento indotto: la complementarietà è indotta dall'interazione enzima-substrato, nel momento in cui essa avviene. |
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| {{ :scienze:enzima_energia.png?400|}} | Sempre secondo il modello degli urti e del complesso attivato dalla cinetica chimica, un fattore a facilitare una reazione chimica è l'aumento della concentrazione del substrato. Altri fattori sono il pH e la temperatura. Per quanto riguarda il pH, restare nel range di pH della stabilità delle proteine enzimatiche garantisce la conformazione ottimale dell'enzima e la sua massima operatività. L'aumento della temperatura corrisponde, a livello microscopico, con un aumento dell'energia cinetica, aumentando la probabilità degli urti che portano a interazioni. La maggior parte degli enzimi lavorano in modo ideale tra pH 4 e 9, preferibilmente vicino alla neutralità. |
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| | ===== Denominazione e Classificazione ===== |
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| | I nomi degli enzimi terminano in -asi. Gli enzimi sono distinti, dal punto di vista della nomenclatura, secondo due loro caratteristiche: |
| | * il substrato (//[nome del substrato]// + asi, es: lipasi, elicasi ecc. |
| | * il principio operativo + asi |
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| | Secondo quest'ultimo criterio, la convenzione internazionale della IUB definisce 6 classi di enzimi: |
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| | - ossidoreduttasi -> catalizzano le redox (es. respirazione cellulare) |
| | - trasnferasi -> catalizzano trasferimenti di gruppi funzionali |
| | - idrolasi -> catalizzano l'idrolisi (es. digestione) |
| | - liasi -> contribuiscono ad aggiungere o togliere atomi o gruppi atomici sui doppi legami |
| | - isomerasi -> promuovono l'isomerizzazione dei composti |
| | - ligasi -> catalizzano la condensazione, in particolare le reazioni in cui si usa ATP per formare legami (es. DNA ligasi) |